1樓：冰冰笑言
km：米氏常數，是研
究酶促反應動力學最重要的常數。
米氏常數-定義k1 k3
e+s〈——〉內es〈——〉e+p
k2 k4
其容中，e為酶，s為底物，p為產物，k1，k2,k3,k4為反應速率km=（k2+k3）/k1
2樓：嘉陵江畔的石頭
酶活性的那個東西？那個是用實驗統計的資料然後用數學方法計算出來的
米氏常數用origin怎麼計算
3樓：楊風遊
km：米氏常數,是研究酶促反應動力學最重要的常數.
米氏常數-定義k1 k3
e+s〈——〉es〈——〉e+p
k2 k4
其中,e為酶,s為底物,p為產物,k1,k2,k3,k4為反應速率km=（k2+k3）/k1
米氏常數km的求取方法有哪些
4樓：匿名使用者
米氏方程表示一個酶促反應的起始速度（v）與底物濃度（s）關係的速度方程，v＝vmaxs/（km+s）。
米氏常數km是酶促反應速度n為最大酶促反應速度值一半時的底物濃度。希望能
米氏常數的km物理含義
5樓：那孩子
km等於酶促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度，即當v=vm/2時，【s】=km,單位為mol/l。km是酶極為重要的動力學引數，其物理含義是指es複合物的消失速度常數（k-1+k2）與形成速度常數（k1）之比。當ph、溫度、離子強度不變時，km是恆定的。
什麼是米氏方程，米氏常數km的意義是什麼
6樓：浮生梔
米氏方程表示一個酶促反應的起始速度與底物濃度關係的速度方程。米氏常數（km）的含義是酶促反應達最大速度（vm）一半時的底物(s)的濃度。
在酶促反應中，在低濃度底物情況下，反應相對於底物是一級反應；而當底物濃度處於中間範圍時，反應（相對於底物）是混合級反應。當底物濃度增加時，反應由一級反應向零級反應過渡。
米氏常數它是酶的一個特徵性物理量，其大小與酶的性質有關。它被廣泛應用到生物化學、分子生物學、基因工程、生物製藥、臨床用藥等領域的理論、實驗和實踐中。
擴充套件資料
米氏方程其他影響因素，底物濃度對酶促反應速度的影響，當底物濃度很低時，有多餘的酶沒與底物結合，隨著底物濃度的增加，中間絡合物的濃度不斷增高。當底物濃度較高時，液中的酶全部與底物結合成中間產物，雖增加底物濃度也不會有更多的中間產物生成。
溫度對酶反應速度的影響，一方面是溫度升高，酶促反應速度加快。另一方面，溫度升高，酶的高階結構將發生變化或變性，導致酶活性降低甚至喪失。因此大多數酶都有一個最適溫度。
在最適溫度條件下，反應速度最大。
米氏常數在酶學和代謝研究中均為重要特徵資料 ：
（1）同一種酶如果有幾種底物，就有幾個km，其中尾值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或天然底物。不同的底物有不同的km值，這說明同一種酶對不同底物的親和力不同。一般用1/km近似地表示酶對底物親和力的大小，1/km愈大，表示酶對該底物的親和力愈大，酶促反應易於進行。
（2）已知某個酶的km，可計算出在某一底物濃度時，某反應速度相當於vmax的百分率。
（3）在測定酶活性時，如果要使得測得的初速度基本上接近vmax值，而過量的底物又不至於抑制酶活性時，一般[s]值需為km值的10倍以上。
（4）催化可逆反應的酶，對正逆兩向底物的km往往是不同的。測定這些km值的差別以及細胞內正逆兩向底物的濃度，可以大致推測該酶催化正逆兩向反應的效率，這對了解酶在細胞內的主要催化方向及生理功能有重要意義。
酶反映中如何由米氏常數和轉化率,初始濃度推算最大反映速率
測定酶的米氏常數可否用吸光度表示酶反應速度
可以。在米氏常數測定試驗中採用底物濃度的倒數為x軸，吸光度的變化為一軸既反應速度的倒數。作圖。取y 0 x 1 km 光是酶反應的必要條件嗎，吸光度和酶反應速度是正向關係嗎 1 c.酶促反應速度與底物濃度的關係可用米氏方程來表示,酶反應速度與底物濃度之間的定量關係.km值等於酶促反應速度達到最大反應...
為什麼米氏常數越小，酶對底物的親和力越大
米氏常數的來數值等於酶促反應源達到其bai最大速度vm一半時的du底物濃度，這就意zhi味著米氏常數越大dao就越需要更多的底物去達到最大速度，而如果酶和底物能結合的更牢固，也就是有效濃度越大，從而發生酶促反應的概率越大，所以km越小親和力越大，酶促反應也越快。酶和底物結合不一定發生反應，有可能會掉...
米氏方程的引數意義
當時，因此，km等於酶促反應速度達最大值一半時的底物濃度。當時，ks。因此，km可以反映酶與底物親和力的大小，即值越小，則酶與底物的親和力越大 反之，則越小。可用於判斷反應級數 當 s 0.01km時，vmax km s 反應為一級反應，即反應速度與底物濃度成正比 當 s 100km時，vmax，反...