1樓：聶瑞雨來自俊波
米氏方程
v＝vmax[s]/（km+[s]，這個方程稱為michaelis-menten方程，是在假定存在一個穩態反應條件下推匯出來的，其中 km 值稱為米氏常數，vmax是酶被底物飽和時的反應速度，[s]為底物濃度。由此可見km值的物理意義為反應達到1/2vmax的底物濃度，單位一般為mol/l，只由酶的性質決定，而與酶的濃度無關。可用km的值鑑別不同的酶。
當底物濃度非常大時，反應速度接近於一個恆定值。在曲線的這個區域，酶幾乎被底物飽和，反應相對於底物s是個零級反應。就是說再增加底物對反應速度沒有什麼影響。
反應速度逐漸趨近的恆定值稱為最大反應速度vmax。對於給定酶量的vmax可以定義為處於飽和底物濃度的起始反應速度n。對於反應曲線的這個假一級反應區的速度方程可寫成一種等價形式：
n（飽和時）＝vmax＝k[e][s]0＝k[e]total＝k cat[es]
速度常數k等於催化常數k cat，k cat是es轉化為遊離的e和產物的速度常數。飽和時，所有的e都是以es存在。方程（3.
2）中還有另一個簡單的關係式：vmax＝k cat [e]total。從中得出：
k cat＝vmax / [e]total。k cat的單位是s－1。催化常數可以衡量一個酶促反應的快慢。
米氏常數km是酶促反應速度n為最大酶促反應速度值一半時的底物濃度。這可通過用[s]取代米氏方程中的km證明，通過計算可得n＝vmax /2。
km和vmax的意義
①當ν=vmax/2時，km=[s]。因此，km等於酶促反應速度達最大值一半時的底物濃度。
②當k-1>>k+2時，km=k-1/k+1=ks。因此，km可以反映酶與底物親和力的大小，即km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。
③km可用於判斷反應級數：當[s]<0.01km時，ν=（vmax/km）[s]，反應為一級反應，即反應速度與底物濃度成正比；當[s]>100km時，ν=vmax，反應為零級反應，即反應速度與底物濃度無關；當0.
01km<[s]<100km時，反應處於零級反應和一級反應之間，為混合級反應。
④km是酶的特徵性常數：在一定條件下，某種酶的km值是恆定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的km值，來判斷是否為不同的酶。
⑤km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，km值最小者，為該酶的最適底物。
⑥km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當[s]=10km時，ν=91%vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。
⑦vmax可用於酶的轉換數的計算：當酶的總濃度和最大速度已知時，可計算出酶的轉換數，即單位時間內每個酶分子催化底物轉變為產物的分子數。
⑷km和vmax的測定：主要採用lineweaver-burk雙倒數作圖法和hanes作圖法。
營養生物化學中的米氏方程：km值為酶促反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度
2樓：綠旋風凌公雞
米氏方程v=vmax[s]/(km+[s])變形可得: km=[s](vmax/v-1)
其中km為米氏常數，[s]為底物濃度，vmax為最大反應速率，v為1/2反應速率，即可知v=1/2vmax時，有在數值上km=[s]。這是定義米氏常數的一種方式，一方面定義式中物理量意義不可隨意更改，另一方面km是常數，不可變化。
km另一常用定義式為:km=(k-1+k2)/k1, 其中k1、k-1分別為反應式e+s=(可逆)es正反應和逆反應的反應速度常數，k2為反應es-->e+p的反應速率常數，也可看出km也是常數，不可變化。
3樓：月色之痕雪
把v＝1／2vmax帶入米氏方程，最後計算出來km＝[s]
4樓：匿名使用者
上述是不存在抑制劑時的米氏方程及km值為酶促反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度一半的原因。
實驗結果和理論不符合有多種原因，比如是否存在競爭性抑制劑、非競爭性抑制劑、反競爭性抑制劑？
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