1樓：留白把暈
觀察baiph對酶促反應速度的影du響，通常為一鐘形曲線zhi，即ph過高或過低dao
均可導致酶催內化活性容
的下降。酶催化活性最高時溶液的ph值就稱為酶的最適ph。人體內大多數酶的最適ph在6.5～8.0之間。酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
說明ph、溫度、啟用劑、抑制劑對酶促反應速度的影響
2樓：禾鳥
1、ph：在一定ph下，酶促反應具有最大速度，高於或低於此值，反應就會下降。
2、溫度：在溫度較低時，反應的速度隨溫度增高而加快，在溫度超過一定範圍後，酶變性且反應速度反而隨溫度上升而減慢。
3、啟用劑：不可逆抑制劑引起酶的永久性失活。可逆抑制劑引起酶活性暫時性喪失。
4、抑制劑：加入啟用劑酶促反應速度增加。通常酶對啟用劑有一定選擇性，且有濃度的要求。
擴充套件資料
1、ph對酶促反應速度的影響，通常為鐘形曲線。人體內大多數酶的最適ph在6.5～8.0之間。酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
2、酶的最適溫度與實驗條件有關，因而它不是酶的特徵性常數。低溫時反應速度降低，但溫度升高後，酶活性可恢復。
3、酶的催化特異性表現在它對底物的選擇性和催化反應的特異性兩方面。體內的化學反應除了個別自發進行外，絕大多數都由專一的酶催化，一種酶總能在複雜的底物中找到與之作用的底物。
3樓：year左手倒影
酶促反應速度受酶活性影響，酶大多數是蛋白質，也就是蛋白質的活性影響酶促反應速率。
蛋白質都有最適溫度和最適ph。在這個溫度、ph下反應速率最大，溫度過高或者過低，ph過高或者過低，都會時酶促反應速率降低。
啟用劑使酶促反應速率加快，抑制劑則降低。
酶促反應動力學的抑制劑對反應速度的影響
4樓：大舒
凡是能降低酶促反應速度，但不引起酶分子變性失活的物質統稱為酶的抑制劑。按照抑制劑的抑制作用，可將其分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用兩大類。
⑴不可逆抑制作用：
抑制劑與酶分子的必需基團共價結合引起酶活性的抑制，且不能採用透析等簡單方法使酶活性恢復的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν～[e]作圖，就可得到一組斜率相同的平行線，隨抑制劑濃度的增加而平行向右移動。酶的不可逆抑制作用包括專一性抑制（如有機磷農藥對膽鹼酯酶的抑制）和非專一性抑制（如路易斯氣對巰基酶的抑制）兩種。
⑵可逆抑制作用：
抑制劑以非共價鍵與酶分子可逆性結合造成酶活性的抑制，且可採用透析等簡單方法去除抑制劑而使酶活性完全恢復的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν～[e]作圖，可得到一組隨抑制劑濃度增加而斜率降低的直線。可逆抑制作用包括競爭性、反競爭性和非競爭性抑制幾種型別。
① 競爭性抑制：抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合，從而干擾了酶與底物的結合，使酶的催化活性降低，這種作用就稱為競爭性抑制作用。其特點為：
a.競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物；b.抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同；c.
抑制劑濃度越大，則抑制作用越大；但增加底物濃度可使抑制程度減小；d.動力學引數：km值增大，vm值不變。
典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶（底物為琥珀酸）的競爭性抑制和磺胺類藥物（對氨基苯磺醯胺）對二氫葉酸合成酶（底物為對氨基苯甲酸）的競爭性抑制。
② 反競爭性抑制：抑制劑不能與遊離酶結合，但可與es複合物結合並阻止產物生成，使酶的催化活性降低，稱酶的反競爭性抑制。其特點為：
a.抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合；b.必須有底物存在，抑制劑才能對酶產生抑制作用；c.
動力學引數：km減小，vm降低。
③ 非競爭性抑制：抑制劑既可以與遊離酶結合，也可以與es複合物結合，使酶的催化活性降低，稱為非競爭性抑制。其特點為：
a.底物和抑制劑分別獨立地與酶的不同部位相結合；b.抑制劑對酶與底物的結合無影響，故底物濃度的改變對抑制程度無影響；c.
動力學引數：km值不變，vm值降低。
酶促反應動力學的溫度對反應速度的影響
5樓：操
一般來說，酶促反應速度隨溫度的增高而加快，但當溫度增加達到某一點後，由於酶蛋白的熱變性作用，反應速度迅速下降。酶促反應速度隨溫度升高而達到一最大值時的溫度就稱為酶的最適溫度。酶的最適溫度與實驗條件有關，因而它不是酶的特徵性常數。
低溫時由於活化分子數目減少，反應速度降低，但溫度升高後，酶活性又可恢復。
酶促反應動力學的底物濃度對反應速度的影響
6樓：機器寶寶468號
⑴底物對酶促反應的飽和現象：由實驗觀察到，在酶濃度不變時，不同的底物濃度與反應速度的關係為一矩形雙曲線，即當底物濃度較低時，反應速度的增加與底物濃度的增加成正比（一級反應）；此後，隨底物濃度的增加，反應速度的增加量逐漸減少（混合級反應）；最後，當底物濃度增加到一定量時，反應速度達到一最大值，不再隨底物濃度的增加而增加（零級反應）。
⑵米氏方程及米氏常數：根據上述實驗結果，michaelis & menten 於2023年推匯出了上述矩形雙曲線的數學表示式，即米氏方程： ν= vmax[s]/(km+[s])。
其中，vmax為最大反應速度，km為米氏常數。
⑶km和vmax的意義：
①當ν=vmax/2時，km=[s]。因此，km等於酶促反應速度達最大值一半時的底物濃度。
②當k-1>>k+2時，km=k-1/k+1=ks。因此，km可以反映酶與底物親和力的大小，即km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。
③km可用於判斷反應級數：當[s]<0.01km時，ν=（vmax/km）[s]，反應為一級反應，即反應速度與底物濃度成正比；當[s]>100km時，ν=vmax，反應為零級反應，即反應速度與底物濃度無關；當0.
01km<[s]<100km時，反應處於零級反應和一級反應之間，為混合級反應。
④km是酶的特徵性常數：在一定條件下，某種酶的km值是恆定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的km值，來判斷是否為不同的酶。
⑤km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，km值最小者，為該酶的最適底物。
⑥km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當[s]=10km時，ν=91%vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。
⑦vmax可用於酶的轉換數的計算：當酶的總濃度和最大速度已知時，可計算出酶的轉換數，即單位時間內每個酶分子催化底物轉變為產物的分子數。
⑷km和vmax的測定：主要採用lineweaver-burk雙倒數作圖法和hanes作圖法。
比較溫度 與ph對酶促反應速率的影響
7樓：匿名使用者
1.溫度對酶活力的影響
各種酶在最適溫度範圍內,酶活性最強,酶促反應速度最大.在適宜的溫度範圍內,溫度每升高10℃,酶促反應速度可以相應提高1～2倍.不同生物體內酶的最適溫度不同.
如,動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃,但也有例外,如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型澱粉酶的最適溫度為85～94℃.可見,一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高.過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率,即降低酶促反應速度.
最適溫度在60℃以下的酶,當溫度達到60～80℃時,大部分酶被破壞,發生不可逆變性；當溫度接近100℃時,酶的催化作用完全喪失.
2.ph對酶活力的影響
酶在最適ph範圍內表現出活性,大於或小於最適ph,都會降低酶活性.主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態,從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的ph都會影響酶的穩定性,進而使酶遭受不可逆破壞.
ph、溫度、啟用劑、抑制劑對酶促反應速度的影響
8樓：農藥資訊
1、ph：酶促反應速度達到最大時的反應體系的ph稱為酶的最適
ph。ph低於或高於最適值，酶促反應速度均降低。
例如人體內多數酶的最適ph接近於7，但也有例外，如胃蛋白質酶的最適ph為1.8；肝精氨酸酶的最適ph為9.8等。
2、溫度：酶促反應速度達到最大時的環境溫度稱為酶的最適溫度。高於或低於最適溫度，酶促反應速度均降低。人體內各種酶的最適溫度在37℃左右。
3、啟用劑：在酶促反應體系中加入啟用劑可導致反應速率的增加，酶對啟用劑具有一定的選擇性。
4、抑制劑：降低酶促反應的速度
a、不可逆性抑制劑：不可逆抑制劑主要與酶共價結合，降低酶活性。該反應不可逆，會大大降低酶促反應的速度。
b、可逆性抑制劑：可逆性抑制劑通過非共價鍵結合的方式降低酶活，結合力弱，因此既能結合，又易解離，迅速的達到平衡。可逆性抑制劑又分為競爭性抑制劑和非競爭性抑制劑兩類。
擴充套件資料：
除上述因素外底物和酶的濃度也會影響酶促反應的速度。
1、底物濃度：在一定溫度、ph條件下，酶濃度一定時，酶促反應速度與底物濃度的關係呈矩形雙曲線。底物濃度很低時，反應速度與底物濃度成正比；
底物濃度再增加，反應速度的增加趨緩；當底物濃度達某一值後，反應速度達到最大，反應速度不再增加。
2、酶濃度：在一定溫度、ph條件下，當底物濃度大於酶濃度時，酶促反應速度與酶濃度成正比例關係，即酶的濃度越高，酶促反應的速度越快，反之則相反。
9樓：閉閒華臺宇
酶促反應速度受酶活性影響，酶大多數是
蛋白質，也就是蛋白質的活性影響酶促反應速率。
蛋白質都有最適溫度和最適ph。在這個溫度、ph下反應速率最大，溫度過高或者過低，ph過高或者過低，都會時酶促反應速率降低。
啟用劑使酶促反應速率加快，抑制劑則降低。
10樓：匿名使用者
酶是具有生物催化功能的生物大分子,即生物催化劑,它能夠加快生化反應的速度,但是不改變反應的方向和產物。也就是說酶只能用於改變各類生化反應的速度,但並不是生化
簡述底物濃度，酶濃度，溫度和ph對酶反應速度的影響？？？
11樓：匿名使用者
1）酶濃度對酶促反應速度的影響 從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關係**可以看出：酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。
但事實上，當酶濃度很高時，並不保持這種關係，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所致。 （2）底物濃度對酶促反應速度的影響 在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。
當所有的酶與底物結合生成中間產物後，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。 還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。
拓撲異構酶
在實際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應速度並沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴散性，從而降低了酶促反應速度。
過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應速度。 （3）溫度對酶促反應速度的影響 各種酶在最適溫度範圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度範圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。
不同生物體內酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型澱粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。
過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。 最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。 （4）ph對酶促反應速度的影響 酶在最適ph範圍內表現出活性，大於或小於最適ph，都會降低酶活性。
主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的ph都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。 （5）啟用劑對酶促反應速度的影響 能啟用酶的物質稱為酶的啟用劑。
啟用劑種類很多，有①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機化合物，如維生素c、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的啟用劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的啟用作用。而有些酶被合成後呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。
它必須經過適當的啟用劑啟用後才具活性。 （6）抑制劑對酶促反應速度的影響 能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。
酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物鹼、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。 對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合，從而降低酶促反應速度，這種作用稱為競爭性抑制。
競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合後，底物仍可與酶活性中心結合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。
非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度並不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。 有的物質既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的啟用劑。
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酶促反應動力學的啟用劑對反應速度的影響
能夠促使酶促反應速度加快的物質稱為酶的啟用劑。酶的啟用劑大多數是金屬離子，如k mg2 mn2 等，唾液澱粉酶的啟用劑為cl ph 溫度 啟用劑 抑制劑對酶促反應速度的影響 1 ph 酶促反應速度達到最大時的反應體系的ph稱為酶的最適 ph。ph低於或高於最適值，酶促反應速度均降低。例如人體內多數酶...
如何根據化學動力學和熱力學來設計化學反應
化學熱力學主要研究物理和化學變化中的能量變化，從而對化學反應的方向和進行的程度作出判斷。化學動力學主要研究化學反應過程的速率和反應機理，是考慮到時間因素的一個動態體系研究。如何根據化學熱力學，化學動力學原理和工程實際來 化學熱力學的基本理論內容 化學熱力學是物理化學和熱力學的一個分支學科，它主要研究...