1樓：匿名使用者
kcat/km不僅可用來衡量酶對底物專一性，還可用於檢驗酶催化反應是否達到恆
態或平衡態
生理條件下s << km， vmax = kcat [e]
代入米氏方程 v = kcat [e] [s] / km + [s] = kcat [e] [s] / km得出：v = kcat / km[e][s]
kcat / km為[e]和[s]反應形成產物的表觀二級速度常數，單位：l/mol s。可以比較不同酶或同一種酶催化不同底物的催化效率
kcat / km大小可以比較不同酶或同一種酶催化不同底物的催化效率。
2樓：
酶促反應
酶作為一種生物催化劑在催化一個化學反應時，即具有一般的催化劑的特徵，又具有不同於一般催化劑的特殊性。酶與一般催化劑一樣，只催化熱力學允許的化學反應；可以加快化學反應的速度，而不改變反應的平衡點，既不改變反應的平衡常數；作用機理都是降低反應的活化能；在反應前後，酶沒有質和量的改變，且微量的酶便可發揮巨大的催化作用。但是酶也具有不同於其他催化劑的特殊性。
酶促反應動力學中km值有何意義
3樓：匿名使用者
酶促反應速度與底物濃度的關係可用米氏方程來表示，酶反應速度與底物濃度之間的定量關係。km值等於酶促反應速度達到最大反應速度一半時所對應的底物濃度，是酶的特徵常數之一。不同的酶km值不同，同一種酶與不同底物反應km值也不同，km值可近似的反應酶與底物的親和力大小：
km值大，表明親和力小；km值小，表明親合力大。
酶促反應動力學中km值有何意義
4樓：匿名使用者
反應底物與酶的親和度 km值越低 底物與酶親和度越高 反之則低
酶促反應動力學習題
5樓：匿名使用者
kcat/km不僅可用來衡量酶對底物專一性，還可用於檢驗酶催化反應是否達到恆態或平衡態
生理條件下s << km， vmax = kcat [e]
代入米氏方程 v = kcat [e] [s] / km + [s] = kcat [e] [s] / km得出：v = kcat / km[e][s]
kcat / km為[e]和[s]反應形成產物的表觀二級速度常數，單位：l/mol s。可以比較不同酶或同一種酶催化不同底物的催化效率
kcat / km大小可以比較不同酶或同一種酶催化不同底物的催化效率。
酶促反應動力學的抑制劑對反應速度的影響
酶促反應動力學的底物濃度對反應速度的影響
當一酶促反應進行的速率為vmax的80%時，在km和之間有何關係
6樓：
km的意義：復 米氏常數km值等於制酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。 km值愈小，酶與底物的親和力愈大。
km值是酶的特徵性常數之一，只與酶的結構、酶所催化的底物和反應環境如溫度、ph、離子強度有關，與酶的濃度無關。 vmax是酶完全被底物...
7樓：
由米氏方程
：抄 v＝ (vmax[s])\(km＋
bai[s]) 可以知道，將v=0.8vmax帶入du，有： [s]0.
8vmax＝ vmax[s]\(km＋[s]) 得0.8=[s]\(km+[s]) 解出此zhi方程可得km=0.25【s】 解答完畢dao
8樓：
根據米氏方程計算易知是d（米氏方程：v=（vmax*[s]）/km+[s]）
9樓：
酶促反應速度抄與底物濃度的關係bai可用米氏du方程來表示，酶反zhi應速度與底物濃度之間dao的定量關係。km值等於酶促反應速度達到最大反應速度一半時所對應的底物濃度，是酶的特徵常數之一。不同的酶km值不同，同一種酶與不同底物反應km值也不同，km值可近似...
反應常數(km)
10樓：匿名使用者
km是酶的特徵常數，又稱米氏常數這是酶促反應動力學裡的內容，影響反應速度的有六大因素：1酶濃度2底物濃度3溫度4ph5啟用劑6抑制劑，而1和2是內因，3-6是外因。 這個問題首先你要知道什麼是km值，先看一下推導：
e+s->es 平衡常數k1 es->e+s 平衡常數k2 es->p+e 平衡常數k3 其中：e是酶 s是底物 p是產物 開始時： es生成速度：
v1=k1[e][s] es分解速度：v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3）[es] 在恆態時： v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es] 令：
km=（k2+k3）/k1 即：km=[e][s]/[es] km的意義： 設v=1/2vmax km=[s] 即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。
km是酶的特徵性常數：一個酶對一個特定的底物，有一個特定的km與之對應。 注：
km與酶的濃度無關，與酶的性質有關，與底物濃度有關，同一酶對不同的底物有不同的km值。 因此km是酶的特徵常數。最適溫度和ph只是影響因素。
米氏常數 非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；競爭性抑制劑米氏常數增大而，最大反應速度不變。 km：米氏常數，是研究酶促反應動力學最重要的常數。
米氏常數-意義 它的意義如下： 它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕，圖示以及公式推導。 它可以表示酶和底物之間的親和能力，km值越大，親和能力越弱，反之亦然。
它可以確定一條代謝途徑中的限速步驟：代謝途徑是指由一系列彼此密切相關的生化反應組成的代謝過程，前面一步反應的產物正好是後面一步反應的底物，例如，emp途徑。限速步驟就是一條代謝途徑中反應最慢的那一步，km值最大的那一步反應就是，該酶也叫這條途徑的關鍵酶。
它可以用來判斷酶的最適底物，某些酶可以催化幾種不同的生化反應，叫多功能酶，其中km值最小的那個反應的底物就是酶的最適底物。 km是一種酶的特徵常數，只與酶的種類有關而與酶的濃度無關，與底物的濃度也無關，這一點與vm是不同的，因此，我們可以通過km值來鑑別酶的種類。但是它會隨著反應條件（t、ph）的改變而改變。
競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小。 http://baike.
baidu.***/view/82006.htm希望你能看明白，反正對於我來說太高深了~我是給你找的~
11樓：皋麥盛靜安
km等於酶促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度，即當v=vm/2時，【s】=km,單位為mol/l。km是酶極為重要的動力學引數，其物理含義是指es複合物的消失速度常數（k-1+k2）與形成速度常數（k1）之比。當ph、溫度、離子強度不變時，km是恆定的。
酶促反應動力學的pH對反應速度的影響
觀察baiph對酶促反應速度的影du響，通常為一鐘形曲線zhi，即ph過高或過低dao 均可導致酶催內化活性容 的下降。酶催化活性最高時溶液的ph值就稱為酶的最適ph。人體內大多數酶的最適ph在6.5 8.0之間。酶的最適ph不是酶的特徵性常數。說明ph 溫度 啟用劑 抑制劑對酶促反應速度的影響 1...
酶促反應動力學的啟用劑對反應速度的影響
能夠促使酶促反應速度加快的物質稱為酶的啟用劑。酶的啟用劑大多數是金屬離子，如k mg2 mn2 等，唾液澱粉酶的啟用劑為cl ph 溫度 啟用劑 抑制劑對酶促反應速度的影響 1 ph 酶促反應速度達到最大時的反應體系的ph稱為酶的最適 ph。ph低於或高於最適值，酶促反應速度均降低。例如人體內多數酶...
酶促反應中底物濃度指什麼，酶促反應中 酶促反應的速度 底物濃度 酶濃度 反應時間的關係
底物越少，反 bai應速度較小，du隨著底物濃度升高zhi，反應速度增大，當達到dao一定濃度內後，反應速度不再增大容，達到一 個固定值。酶促反應 enzyme catalysis 又稱酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作為催化劑進行催化的化學反應。生物體內的化學反應絕大多數屬於酶促反應。酶作為一種生...